ARGOMENTO:

Evvai di 1.32 con i grafici!

Venturini Dario ha scritto:

Mi escludono sempre perchè sono piccolo e nero..

Pagina sul portale finita.
Domani la ricontrollo.

Dario: se vuoi puoi cancellare il tuo post.

Ah... quasi dimenticavo.
VOGLIO le vostre critiche, correzioni, suggerimenti.

7D9 ha scritto:

Pagina sul portale finita.

Probabilmente sono drogato io, ma non la trovo....

Non ho capito neppura come funzionano le nuove iconcine presenti a lato nel profilo dell'utente. Sono legate al RAC??

boboviz ha scritto:

Probabilmente sono drogato io, ma non la trovo....

Non dirmi che mi sono fatto un per niente eh.

Nel primo post trovi il link alla pagina di approfondimento. O comunque basta che vai nella pagina dei progetti, rosetta e la trovi. Ma si vede o no?

Le medagliette indicano il tuo grado, che dipende dal total credit.

7D9 ha scritto:

Nel primo post trovi il link alla pagina di approfondimento. O comunque basta che vai nella pagina dei progetti, rosetta e la trovi. Ma si vede o no?

Trovato

P.S.
Ho bisogno di ferie!!

7D9 ha scritto:

Pagina sul portale finita.
Domani la ricontrollo.

Quando avrò tempo di controllare per bene arriveranno pure le critiche e i suggerimenti, per ora ti faccio solo i complimenti!

Allora mi godo questi istanti prima delle critiche.

Dove sono i credits?

Venturini Dario ha scritto:

Dove sono i credits?

Cioè?

Si ringrazia blablabla per blablabla e blablabla per blablabla...

Scusami, hai ragione.
Va bene come ho messo alla fine dell'introduzione?

Direi di sì

Ottimo lavoro davvero

Sino ad ora mi sono letto tutto tranne gli approfondimenti

Ho notato solo una cosa dove dici:

"Sorprendentemente, una particolare catena di aminoacidi si ripiega sempre nella stessa maniera – in qualunque modo risulti la più bassa energia globale (necessaria al ripiegamento) -"

Se non ricordo male dai miei studi il concetto di base è la ricerca della conformazione con il minor livello di energia libera (o potenziale). Questo vale per tutto ciò che c'è in natura, non solo per le proteine.

Faccio un esempio senza usare formule: una palla in cima a una discesa ha una energia potenziale che è legata alla forza gravitazionale. Se potesse muoversi si muoverebbe certamente fino alla fine della discesa. Se alla fine della discesa c'è un piano allora la palla si fermerà in un certo punto in funzione della velocità che ha preso scendendo.
La palla è ferma: senza interventi esterni non si muoverà più. Quello in natura è il livello di energia libera più basso. Qualsiasi posizione sul piano è equivalente in base a questa definizione.

Per gli amminoacidi (o aminoacidi) valgono le stesse considerazioni. In natura assumono una forma tale per cui l'energia potenziale è la minima possibile e non è detto che esista un'unica forma.

Quindi io proporrei:

"Sorprendentemente, una particolare catena di aminoacidi si ripiega sempre nella stessa maniera – quella per cui risulta avere la più bassa energia libera"

Forse è solo un errore che è uscito traducendo.. Poteva essere "in qualunque modo raggiunga la più bassa energia globale".

Se solo trovassi il testo originale in inglese.

7D9 ha scritto:

Forse è solo un errore che è uscito traducendo.. Poteva essere "in qualunque modo raggiunga la più bassa energia globale".

Se solo trovassi il testo originale in inglese.

allora ammetti di aver copiato

baxnimis ha scritto:

allora ammetti di aver copiato

Quella traduzione l'ha fatta boboviz.

baxnimis ha scritto:

Quindi io proporrei:

"Sorprendentemente, una particolare catena di aminoacidi si ripiega sempre nella stessa maniera – quella per cui risulta avere la più bassa energia libera"

Mi piace di più della mia versione, effettivamente (e rende meglio il senso). Pure io non trovo più gli originali, ma direi che ci può tranquillamente stare...

Ho appena letto delle slides di un corso di bioinformatica (aggiornato al 2005) all'università di Firenze e come software per la previsione della struttura proteica viene citato Rosetta, il migliore nella competizione CASP.