ARGOMENTO:

Seguire in diretta il ripiegamento delle proteine

Questo processo fondamentale per la funzionalità biologica della molecola è stato "ripreso" grazie a una tecnica spettroscopica all'avanguardia che ha permesso di verificare come esso preveda una complessa rete di stati cinetici e strutturali intermedi, alcuni dei quali sono binari morti che vengono successivamente corretti arrivare alla forma definitiva. Comprendere meglio questo processo può essere essenziale per migliorare l'approccio a patologie neurodegenerative coem Alzheimer e Parkinson

Fonti:
www.sciencemag.org/content/334/6055/512.abstract
www.lescienze.it/new...tta_il_ripiegamento_delle_proteine-62227

WOW !!

a leggere come hanno fatto i loro esperimenti mi vengono i brividi !!! (sempre che sia vero e che l'articolo non stia dicendo qualche panzana)

Quello che mi sorprende è che si dia risalto al fatto che non si tratta di un avvenimento ON-OFF ma ci siano stati transitori, binari morti, etc... e cosa doveva essere altrimenti? Una proteina è un composto talmente complesso, e deve seguire complesse leggi energetiche, che non riesco a immaginare niente di diverso.

astroale ha scritto:

Seguire in diretta il ripiegamento delle proteine

Questo processo fondamentale per la funzionalità biologica della molecola è stato "ripreso" grazie a una tecnica spettroscopica all'avanguardia che ha permesso di verificare come esso preveda una complessa rete di stati cinetici e strutturali intermedi, alcuni dei quali sono binari morti che vengono successivamente corretti arrivare alla forma definitiva.

Questi rubano il lavoro a Rosetta e Poem

Per rispondere un po a bax:

No, non sono panzane :P Il fatto di tirare la proteina fissandone i capi a palline tramite piccoli pezzi di DNA è una tecnica che si usa, non so da quanto, ma ne ho già sentito parlare. Nel mio lavoro di tirocinio ho proprio modellizzato a livello computazione questa cosa
L'unica cosa che mi lascia un po' sorpresa è la determinazione della struttura via raggi X.. Che io sappia si può fare, e con grande precisione, tramite difrazione di raggi X su cristalli, ma non mi pare questo il caso dato che sembra sia stata fatto in soluzione il tutto.. dovrò documentarmi...

Per il fatto che era scontato che non è certo un processo a due stadi bensì costituito da una successione di tanti piccoli passi non è così ovvio. Un modello applicabile potrebbe infatti essere:
1) La proteina assume conformazioni casuali fino a quando non si viene a formare un nucleo di folding, ovvero un gruppo di amminoacidi particolarmente importanti che si vengono a trovare nella conformazione esatta
2) Una volta che il nucleo di folding si è formato la proteina folda velocemente nella struttura finale
Questo può essere modellizzato come processo a due stadi (forse per definizione sarebbe a 3 stadi, non ricordo, ma cambia poco..)

Quando torno in uni vedo se riesco a scaricarmi tutto l'articolo

EDIT: Non è vero che usano i raggi X :P Ho sbagliato a intendere il trafiletto riportato. Mi sono letto l'articolo scaricato tramite l'account dell'uni e usano questa spettroscopia di singola molecola che però non conosco

Simone ha scritto:

...Un modello applicabile potrebbe infatti essere:....

si, ripensandoci, io ho usato un modello considerandolo come reale... ma è tutto da dimostrare

sia nelle simulazioni con cui ho avuto a che fare in uni, sia qui con BOINC e le proteine, si applica sempre il principio di una fantomatica configurazione finale di minima energia

questo significa che il sistema evolve nel tempo, raggiunge stati di equilibrio... a volte stabili a volte instabili, poi evolve etc... fino alla config. finale imposta dalle correlazioni e dalle condizioni al contorno che NOI abbiamo imposto...

non è detto che siano le correlazioni giuste e non è detto che il sistema evolva (magari la natura è molto più veloce delle nostre simulazioni )