ARGOMENTO:

mettiamo da qualche parte il link alla pagina con tutte le pubblicazioni legate in qualche modo a rosetta (e quindi, in qualche modo, a rosetta@home)?
depts.washington.edu/bakerpg/publications.html

perché nella pagina di Boinc dedicata alle pubblicazioni ottenute con questo strumento non ci sono proprio tutte...
boinc.berkeley.edu/wiki/Publications_by_BOINC_projects

cenit ha scritto:

mettiamo da qualche parte il link alla pagina con tutte le pubblicazioni legate in qualche modo a rosetta (e quindi, in qualche modo, a rosetta@home)?
depts.washington.edu/bakerpg/publications.html

perché nella pagina di Boinc dedicata alle pubblicazioni ottenute con questo strumento non ci sono proprio tutte...
boinc.berkeley.edu/wiki/Publications_by_BOINC_projects

finita questa cosa delle statistiche vorrei dare una riordinata alle pagine descrittive dei progetti mettendo magari in prima pagina tutti i link possibili e immaginabili... compresi quelli alle pubblicazioni

a breve magari vi faccio vedere cosa avrei in mente

minirosetta 1.54 is proving to be rather stable and we got 2.5M workunits lined up

Alla faccia!!!!

boboviz ha scritto:

minirosetta 1.54 is proving to be rather stable and we got 2.5M workunits lined up

Alla faccia!!!!

Eh già!
E inoltre visto che adesso l'applicazione è stabile potranno tornare a concentrarsi sui miglioramenti scientifici.

Ecco la notizia intera:

Hi All,

wow - it's been a long time since i posted here. So - what's been going on ?
Those of you following the forums will have seen us labouring away to make minirosetta more stable. The latest result of these effords is minirosetta_1.54
which we have been running hard on BOINC over the last 3 weeks and that has proven to be quite a bit more reliable then the prvious version. There will be a few more minor updates, but all in all its time to focus on science again !

Yeah! So we currently have a lot of stuff going on. We currently have about 2.5 Million WUs (!) queued up here - that's gonna generate quite a large amount of data over the next few weeks!

For homology modelling we are finally crunching to find out some vital answers about all the different methods we use to establish which ones work best in which situations as well as to optimize their parameters.
We're about to launch some more investigations into those algorithms that align unknown with know sequences to establish how to best make use of the huge amount of protein structural data that scientist have already collected - there'll be another 1.5M or so workunits going out soon!

We are also optimizing the energy function and are finding some curious things about the area of conformational space directly surrounding the native structure. We're currently crunching a massive amount of sampling to get very finegrained. In some cases Rosetta's lowest energy structure deviates a little from the true structure and we're investigating if this is due to xtal packing. If so then maybe rosetta is actually giving a more representative answer of what the protein looks like in solution then suggested by the crystal. Very curious.

Further there is more docking going on, as well as a number of investigations into how to improve sampling for abinitio structure prediction by varying the energycomponents.

All in all this a super-exciting time for us & we'll be posting interesting developments here !

Thanks for crunching !

Mike

Vai rosetta!!

benissimo (erano 3 che mi davano errori di calcolo)

dite che un tempo di 8 ore per le WU di rosetta sia troppo elevato, meglio 6?

Se non hai particolari problemi tu, meglio più lungo che più corto (sì, anche il tempo di rosetta... )

akd ha scritto:

Se non hai particolari problemi tu, meglio più lungo che più corto (sì, anche il tempo di rosetta... )

no, tanto ho il PC acceso 24/7 o poco meno

7D9 ha scritto:

Eh già!
E inoltre visto che adesso l'applicazione è stabile potranno tornare a concentrarsi sui miglioramenti scientifici.

Pure la versione 1.58 che sta girando su Ralph non mi sembra male (ne ho scaccolate una dozzina e nessun errore). Speremuz

m a è possibile che è al 3° WU di rosetta da 8 ore che quando arriva intorno alle 5 mi da errore di calcolo?

la cpu è occata ma ha passato più di 24 ore di test di stabilità senza problemi, le ram sono in specifica, cosa può essere?

2WU erano di rosetta mini e una di rosetta beta

Polpi_91 ha scritto:

m a è possibile che è al 3° WU di rosetta da 8 ore che quando arriva intorno alle 5 mi da errore di calcolo?

la cpu è occata ma ha passato più di 24 ore di test di stabilità senza problemi, le ram sono in specifica, cosa può essere?

2WU erano di rosetta mini e una di rosetta beta

ho provato a guardare i tuoi risultati... prima di queste 3 ne hai altre in errore, praticamente il 50 %
la cosa strana è che gli errori sono su praticamente tutti i tipi di applicazioni e WU: molto spesso errori di scrittura o accesso a indirizzi di memoria

domani indago sul loro forum ma te la sentiresti di fare una giornata senza OC ? Il tuo PC è comunque una bomba

la faccio anche, non è un problema. il fatto è che ho errori solo su rosetta e mai su ABC/primegrid/seti

Polpi_91 ha scritto:

la faccio anche, non è un problema. il fatto è che ho errori solo su rosetta e mai su ABC/primegrid/seti

per curiosità: hai attivato l'opzione LASCIA LE APPLICAZIONI IN MEMORIA QUANDO SONO SOSPESE ?

Lo si fa in BOINC MANAGER --> AVANZATE --> PREFERENZE --> USO DELLA MEMORIA

si è attiva. l'errore me lo fa anche con WU che non interrompo.

per ora ne ho finite senza problemi 2 da 4 ore, adesso provo con quelle da 6

baxnimis ha scritto:

per curiosità: hai attivato l'opzione LASCIA LE APPLICAZIONI IN MEMORIA QUANDO SONO SOSPESE ?

Mi sono sempre chiesto che vantaggi dà questa opzione... Non mette a rischio i dati già calcolati in caso di crash del sistema?

akd ha scritto:

Mi sono sempre chiesto che vantaggi dà questa opzione... Non mette a rischio i dati già calcolati in caso di crash del sistema?

In passato abbiamo notato che la non selezione di questa opzione era causa della maggior parte degli errori al riavvio di BOINC. Il motivo alla base non lo so.

Ragazzi... sulla home page c'è bello in evidenza un tremilionisettecentottantamila lavori in attesa di essere eseguiti!

Sto numerazzo piazzato lì mi fa ancor più venir voglia di macinare WUs e farlo diminuire rapidamente.

7D9 ha scritto:

Ragazzi... sulla home page c'è bello in evidenza un tremilionisettecentottantamila lavori in attesa di essere eseguiti!

E la parte divertente è che non calano mai!!!!!!

Due nuovi articoli scientifici sono in procinto di essere pubblicati.
Ecco le parole del Professor David Baker:

The wonderful work that all of you are doing is keeping me very busy! We are now writing up manuscripts describing the many exciting results that you have obtained. In my next few posts I'll give you a brief overview of each of these.

The first manuscript is called "Simultaneous prediction of protein folding and docking at high resolution". It reports your exciting results with the "fold and dock" runs set up by Rhiju and Ingemar several months ago. Here is the abstract:
Despite recent successes in high resolution de novo modeling, computational methods have yet to achieve blind predictions of proteins in their most commonly occurring functional forms, symmetric homomultimers. Building on the Rosetta framework, we present a general method to simultaneously model the folding and docking arrangements of multiple chains. A benchmark study on large alpha-helical bundles, interlocking beta sandwiches, and interleaved alpha/beta motifs demonstrates the method’s generality, near-atomic accuracy, and potential use in molecular replacement phasing. Further, we present blind tests on a crystallized coiled-coil as well as two dimers with more complex geometries solved by NMR. These results indicate that high-resolution modeling of multimers is within the reach of the structure prediction community and may have immediate practical use for crystallographic phasing and the rapid structure determination of multimers with limited NMR information.

The second manuscript I am working on is titled "Alteration of Enzyme Specificity by Computational Loop Remodeling and Design". It describes a new approach using Rosetta to redesign enzymes in the human body to catalyze new reactions. Graduate student Paul Murphy not only developed the new method, but also in the manuscript shows how it can be used to create a new enzyme for gene therapy.

Here is the idea. Suppose a patient needs a transfusion of cells from another person to recover from a disease. There is a small chance that these cells will, rather than helping you, actually cause some new problem. In this case, it is important to be able to selectively kill these cells. For this purpose, special drugs have been developed which are not themselves toxic, but become toxic when broken down by a particular enzyme. If this enzyme is put into the introduced cells, then they can be killed if necessary by giving the drug to the patient.

The problem is--where does this enzyme come from. If it is a human enzyme, then the patient will convert the drug to the toxic compound in his/her normal tissue which would be very bad. If it is an enzyme from bacteria for example, that humans don't have the patient will be safe from the drug. However, our bodies are made to destroy anything that looks foreign, and this bacterial protein certainly will.

Our solution is to take a human enzyme, and keep the outside the same, so the patient's immune system thinks it is a human protein and doesn't destroy it, but change the catalytic site on the inside so that it converts the drug to the toxic compound. In the manuscript, Paul shows how a human enzyme that deaminates guanine can be redesigned by remodeling not only the sidechains but also the protein backbone to deaminate cytosine. While not quite ready for prime time, with some optimization this enzyme could be used in gene therapy as described above.

In this case I don't have much more work to do--the manuscript is already accepted for publication in the Proceedings of the National Academy of Sciences, but it is a bit over their length limit so we have to figure out how to cut out a few words.