Scienza e ricerca

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La Scienza in Foldit

Foldit è un videogioco rivoluzionario che TI permette di contribuire ad una importante ricerca scientifica. Questa pagine descrive la scienza che sta “dietro” a Foldit e come il tuo giocare può aiutarci.



Il puzzle della proteina ripiegata dello Streptococco

Cos’è il ripiegamento proteico?


Cos’è una proteina?

Le proteine sono i "cavalli da tiro" di ogni cellula degli esseri viventi. Il vostro corpo è composto da miliardi di cellule di tutti i tipi: cellule dei muscoli, del cervello, del sangue, e molte altre. All’interno di queste cellule, le proteine permettono al vostro corpo di fare quello che fa: convertire il cibo in energia per i vostri muscoli, inviare segnali al vostro cervello per controllare il corpo e trasportare i nutrienti attraverso il sangue. Le proteine sono di diverse centinaia di tipologie, ma tutte hanno molto in comune, per esempio sono tutte fatte del medesimo “materiale”: ogni proteina consiste in una lunga catena di amminoacidi uniti insieme.


Cosa sono gli amminoacidi?

Gli amminoacidi sono piccole molecole fatte di atomi di carbonio, ossigeno, nitrogeno, solfuro e idrogeno. Per creare una proteina, gli amminoacidi sono uniti insieme in una catena non interrotta, come una fila di persone che si danno la mano. Così come le persone di questa fila hanno le loro gambe e i loro piedi “al di fuori” di questa catena, ogni amminoacido ha un piccolo gruppo di atomi (chiamati “catena laterale”) attaccati alla catena principale (“spina dorsale/dorsale”) che li connette tutti insieme. Ci sono 20 differenti tipi di amminoacidi, che differiscono l’un l’altro per gli atomi che hanno nelle loro catene laterali; questi 20 sono suddivisi in gruppi in base alle loro proprietà chimiche: acidi (alcalini), idrofili (amano l’acqua) o idrofobi (grasso).


Quale forma assume una proteina ripiegando?

Anche se le proteine sono una lunga catena di amminoacidi, questi non amano rimanere uniti in linea retta. La proteina si ripiega per creare un “grumo” compatto, ma mentre lo fa, mantiene alcuni amminoacidi vicino al centro mentre altri all’esterno; e mantiene alcune coppie di amminoacidi uniti insieme e altre distanti. Ogni tipo di proteina ripiega in una forma assolutamente specifica-la stessa ogni volta. La maggior parte delle proteine fa tutto questo da solo, anche se alcuni hanno bisogno di un “aiuto extra” per ripiegare nella forma giusta. La forma unica di una particola proteina è lo stato più stabile che può adottare: immagina una palla nella sommità di una collina - la palla rotola sempre verso il basso; se si tenta di mettere la palla di nuovo in alto questa rotola fino al fondo della collina, perché è dove è più stabile.

Perchè la forma è importante?

La struttura specifica la funzione della proteina. Per esempio, una proteina che scompone il glucosio in modo che la cellula possa usare l’energia immagazzinata nello zucchero e vi si lega (come una serratura e una chiave) e gli amminoacidi reattivi reagiranno con il glucosio e lo scomporranno per rilasciare l’energia.

Che cosa fanno le proteine?

Le proteine sono coinvolte in praticamente tutti i processi che avvengono nel nostro corpo. Molte proteine agiscono come enzimi, il che significa catalizzare (accelerare) reazioni chimiche che altrimenti non avrebbero luogo. Ma altre proteine attivano le contrazioni muscolari o agiscono come messaggeri chimici nel corpo o altre centinaia di cose. Ecco un piccolo esempio di cosa fanno le proteine:
Amilasi scompone in amidi i cibi, così che possano essere usati dal corpo.
* Deidrogenasi alcolica, trasforma l’alcool di birra/vino/liquori in forme non tossiche.
Emoglobina trasporta l’ossigeno nel sangue.
* Fibrina fornisce una “crosta” per proteggere la pelle.
Canali del potassio aiutano l’invio di segnali dal cervello al sistema nervoso.
* Insulina che regola la quantità di zuccheri nel sangue (usata per trattare il diabete).

Le proteine sono presenti in tutti gli esseri viventi, incluse piante, batteri e virus. Alcuni organismi hanno proteine che danno loro speciali caratteristiche:
Fotosistema 1 è una collezione di proteine che permette alle piante di catturare la luce per la fotosintesi.
Luciferasi gestisce la bioluminescenza delle lucciole.

 

Perché questo gioco è importante?

Che grandi problemi affronta questo gioco?
* La previsione della struttura proteica: Come descritto sopra, conoscere la struttura di una proteina è la chiava per capire come funziona e come poter interfacciarvi dei farmaci. Una piccola proteina consiste in circa 100 amminoacidi, mentre alcune proteine umane possono essere enormi (oltre 1000 amminoacidi). Il numero di diversi modi in cui anche una piccola proteina può ripiegare è astronomico, dal momento che esistono molti gradi di libertà. Rilevare quale tra le tante, tante possibili strutture sia la migliore è considerato uno dei problemi più difficili della biologia odierna e i metodi correnti richiedono molti soldi e molto tempo, anche per i computer. Foldit cerca di predire la struttura di una proteina avvantaggiandosi delle intuizioni umane nel risolvere puzzle, avendo persone che giocano (in maniera “competitiva”) per ripiegare le migliori proteine.
* Design/Progettazione proteica: Dal momento che le proteine sono causa di molte malattie, possono essere parte anche delle cure. I giocatori possono progettare nuove proteine che potrebbero aiutare a prevenire o a curare importanti patologie.


Miglior soluzione di punteggio per il "Mason pfizer monkey virus"


Come posso, giocando, aiutare la cura di malattie?
Con tutte le proteine impegnate a mantenere il nostro corpo funzionante e sano, alcune possono però evolvere in patologie in diverse maniere: più conosciamo come le proteine ripiegano, meglio potremo progettare proteine in grado di combattere le proteine legate alle malattie e curarle. Qui sotto una breve lista di tre malattie che rappresentano il modo in cui le proteine possono causare malattie.
* HIV / AIDS: Il virus dell’HIV è composto in gran parte di proteine e, una volta all’interno delle cellule del corpo, crea altre proteine per aiutare la sua riproduzione. La proteasi e la trascrittasi inversa due proteine create dall’HIV per infettare il corpo e replicare sé stesso. L’HIV proteasi taglia la “poliproteina” creata dal virus replicante nei pezzi funzionali che gli sono necessari. La trascrittasi inversa converte i geni dell’HIV dall’RNA in una forma che l’ospite “riconosce”, il DNA. Entrambe le proteine sono fondamentali per la replica del virus nel corpo ed entrambe sono bersagli per i farmaci anti-HIV. Questo è un esempio di malattia prodotta da proteine che non sono naturalmente presenti nel nostro corpo per aiutarla ad attaccare lo stesso corpo.
* Cancer: Il cancro è molto diverso dall’HIV in quanto, di solito, è causato dalle nostre proteine, invece che da proteine che vengono dall’esterno. Il cancro nasce dalla crescita incontrollata. Il cancro deriva da una crescita incontrollata di cellule in alcune parti del corpo, come i polmoni, il seno o la pelle. Solitamente ci sono sistemi di proteine che limitano la crescita cellulare, ma questi possono essere danneggiati da fattori come i raggi UV dal sole, o da elementi chimici come il fumo delle sigarette. Altre proteine, però, come la P53 soppressore dei tumori, riconoscono il danno e fermano le cellule dal diventare cancerogene-a meno che esso non sia troppo danneggiato: infatti i danni al gene P53 sono rilevati in circa la metà dei tumori dell’uomo (insieme con danni a vari altri geni)
* Alzheimer: In un certo senso l’Alzheimer è la malattia causata in maniera più diretta dalle proteine. Una proteina, chiamata “proteina precorritrice della beta-amiloide”, è parte del normale funzionamento delle cellule nervose nel cervello. Ma, per fare il suo lavoro, essa viene tagliata in due pezzi, lasciando indietro un piccolo pezzo dalla metà del peptide beta-amiloide. Alcune copie di questo peptide (un segmento proteico corto) possono unirsi insieme per formare gruppi di proteine nel cervello: nonostante molte cose riguardanti l’Alzheimer non siano ancora state comprese, si pensa che questi “gruppi” di proteine siano la maggior parte della malattia.

A cos’altro sto contribuendo giocando?
Le proteine si trovano in tutte le cose vive, comprese le piante: alcune piante vengono coltivate e convertite in biocarburanti, ma il processo di conversione non è così veloce ed efficiente come potrebbe essere. Un passo fondamentale per trasformare le piante in combustibile consiste nel “rompere” il materiale vegetale e questo viene, attualmente, fatto da enzimi microbici (proteine) chiamate "cellulasi". Forse possiamo trovare nuove proteine per farlo meglio.


Possono gli uomini realmente aiutare i computers a ripiegare le proteine?
Stiamo continuamente raccogliendo dati per capire se le abilità di riconoscimento dei modelli e le abilità di risoluzione dei problemi degli esseri umani li rendano più efficienti dei programmi di computer esistenti nelle operazioni di ripiegatura proteica. Se fosse vero, potremmo insegnare le strategie umane ai computers e quindi potremmo piegare le proteine più velocemente che mai.


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Test in vitro.

Se vi ricordate, il nostro ultimo aggiornamento illustrava come alcune delle proteine progettate dai giocatori risultassero ripiegate e stabili nella soluzione. D’altro canto, noi apprezziamo l’avere le strutture cristalline di queste proteine per dimostrare che si sono effettivamente ripiegate nelle loro posizioni previste. Il primo passo per avere una struttura cristallina è avere un cristallo di una proteina: qui vogliamo dare uno sguardo più adeguato al processo di cristallizzazione delle proteine.

Qui sopra si può vedere un vassoio di cristallizzazione a 96 pozzetti. Noi utilizziamo un robot per preparare gli esperimenti di cristallizzazione con 96 diverse condizioni per vassoio. Per ogni proteina noi prepariamo 4 vassoi per un totale di 384 condizioni diverse.

 

Ogni “vassoio” da 96, viene diviso in quattro distinte regioni. In alto a destra, un pozzetto quadrato contiene il liquido madre: il “liquido madre” è tipicamente un tampone acquoso con alcuni sali e un’alta concentrazione di precipitanti. Il pozzetto è circondato da tre pozzetti circolari, ognuno dei quali contiene una goccia del campione proteico mescolato con il liquido madre. In questo vassoio i tre pozzetti vengono usati per testare diversi rapporti di concentrazione, con la proteina e il liquido madre combinati in rapporti di 1:1, 2:1 o 1:2.
Ognuno dei 96 pozzetti è sigillato sia dall’aria che dai pozzetti vicini anche se, all’interno di un pozzetto, le tre gocce condividono un’atmosfera (pura) con il serbatoio, in modo che le gocce possano equilibrarsi per diffusione del vapore. Nel tempo l’acqua evapora dalle gocce e si condensa nel serbatoio: mentre diminuisce il volume della goccia, aumenta in maniera graduale la concentrazione proteica nella goccia. Alla fine, la concentrazione proteica raggiunge un “punto critico” e la proteina cristallizza.


Nell’immagine qui sopra, è possibile vedere diversi cristalli che irradiano verso l’esterno da un’unica origine (molto probabilmente una piccola particella di polvere al centro è servita da “seme” per la crescita di tutti i cristalli.
I cristalli non sono naturalmente colorati, ma mostrano bi-rifrangenza, ovvero riflettono le onde luminose in maniera diversa, a seconda dell’orientamento della sorgente luminosa rispetto al reticolo cristallino: quando vengono visualizzati attraverso un microscopio dotato di filtro polarizzante, i cristalli bidirezionali appaiono colorati.
Questi cristalli sembrano sottili e  “piatti”, suggerendo che questo particolare reticolo cristallino si sviluppi facilmente in altezza e larghezza, ma meno facilmente in profondità: a volte questo è indicativo di imperfezioni del “confezionamento” della proteina in cristallo e può limitare la qualità della diffrazione a raggi X. Successivamente cerchiamo di ottimizzare le condizioni di cristallizzazione creando una serie di gocce simili con piccole differenze nella composizione, nella speranza di ottenere cristalli più grandi e più “sostanziosi”. C’è, infatti, la possibilità che uno di questi cristalli diffranga abbastanza bene da produrre una struttura cristallina.
Una volta ottenuto un cristallo di alta qualità, che produca un buon modello di rifrazione a raggi X, è possibile “fissare” la soluzione della struttura cristallina. Una struttura cristallina soluta ci dirà in maniera definitiva se la proteina si è ripiegata come progettato!


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In questo articolo, gli sviluppatori di Foldit vogliono dar conto dell’avanzamento dei lavori e delle migliorie introdotte nel gioco, anche grazie all’ausilio dei volontari.

La qualità della catena principale locale
A differenza dei gruppi α-elica, che i giocatori di Foldit hanno padroneggiato con relativa facilità, il design di foglietti α/β si è rivelato molto più problematico. Per un po’ di tempo abbiamo sospettato che il centro del problema fossero delle conformazioni congiunturali locali sfavorevoli.
In particolare, abbiamo rilevato che le proteine α/β, progettate dai volontari, sembravano avere congiunzioni mai viste in proteine naturali.
Il filtro “Ideal Loop/Congiunzione Ideale”, introdotto lo scorso Giugno, ha aiutato in maniera notevole la progettazione in Foldit e, negli aggiornamenti successivi, abbiamo visto un ulteriore miglioramento della qualità della struttura delle proteine progettate dai volontari. Il riquadro di riepilogo qui sotto mostra la deviazione media delle dorsali nelle proteine migliori progettare da Foldit (si immagini di “rompere” ogni proteina progettata in frammenti di 9 residui, cercando per ogni frammento una proteina naturale che abbia un frammento con catena principale simile e quindi misurando l’RMSD alla corrispondenza più vicina. Se ogni frammento di una catena progettata ha una stretta corrispondenza con una proteina naturale, ci dovrebbe essere un RMSD medio basso; se ci sono regioni del design che hanno una catena insolita, quel design avrà un valore RMSD medio maggiore.



Si può vedere come la qualità della catena principale nelle progettazioni Foldit è migliorata in maniera significativa dopo l’imposizione del filtro “Ideal Loop”, disabilitando il “Ricostruisci”, regolando le torsioni “IdealizeSS” e introducendo il pannello “Blueprint”. La linea tratteggiata segna un valore di riferimento rispetto alle proteine progettate con successo dal laboratorio Baker; tutte le proteine progettate da Koga et al. cadono sotto questa linea. Negli ultimi puzzle in cui è stato utilizzato il Blueprint, si nota che la maggior parte dei progetti proteici di Foldit di alta qualità sono anch’essi al di sotto di quella linea.

Gli imbuti (energetici) di ripiegamento di Rosetta@home
Il miglioramento delle catene principali in Foldit si riflette in altri tipi di analisi. Con le dorsali migliorate, infatti, Rosetta@Home è in grado di prevedere meglio la struttura delle proteine progettate in Foldit a partire dalle loro sequenze di aminoacidi (spiegato qui). Di seguito sono riportate alcune proteine dei giocatori di Foldit che sono state ripiegate con successo da Rosetta@home, ma tutte provenienti da puzzle che hanno usato il filtro “Ideal Loop”. La “forte” forma ad imbuto di ogni trama indica non solo che Rosetta è in grado di campionare il ripiegamento desiderato (notare i numerosi punti rossi con RMSD inferiore a 2 Angstrom), ma anche che Rosetta può predire la struttura più stabile. Si confrontino questi modelli con quelli precedenti.


Puzzle 1245


Puzzle 1257


Puzzle 1299


Ognuna delle simulazioni qui sopra è stata traslata inversamente in DNA sintetico, inserito in un organismo E. Coli ed espresso nel nostro laboratorio per ulteriori test. Tuttavia, negli esempi, abbiamo omesso alcuni design particolarmente promettenti, che stanno già mostrando risultati incoraggianti.
Un grosso ringraziamento a tutti i volontari di Foldit che, settimanalmente, ci aiutano a progettare nuove proteine: stiamo imparando molto dai vostri contributi e apprezziamo particolarmente la vostra pazienza e persistenza con i nuovi tools e filtri.


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Questa è la seconda parte dell’articolo in cui abbiamo discusso dei recenti miglioramenti della qualità delle catene primarie

Proteine ripiegate
Qui sotto ci sono alcune proteine progettate dai giocatori di Foldit, che sono state espresse e purificate nel laboratorio Baker. I dati sperimentali derivati dalla spettroscopia a discroismo circolare suggeriscono che queste proteine siano stabili e ben ripiegate. La legenda delle immagini è sotto.
Da notare che i nostri test non sono ancora completi – non sappiamo ancora se queste proteine stanno ripiegando nella loro conformazione prevista o in qualche altra struttura alternativa. Per questo avremo bisogno di ulteriori dati con la risoluzione atomica della cristallografia a raggi X o con altri metodi.


Puzzle 1248


Puzzle 1299


LEGENDA:
(A) Diagramma a disegno di ogni proteina progettata dal giocatore di Foldit. Tutti questi disegni sono caratterizzati da α-eliche strette contro un singolo foglietto β, ma non esistono due disegni che abbiano la stessa piega. 
(B) Le predizioni di ripiegamento di Rosetta@home (described here).  Rosetta@home è stata in grado di prevedere correttamente la struttura di ogni singola proteína basandosi sulla sua sequenza di aminoacidi. La nuvola "ad imbuto" di punti rossi che raggiunge l'angolo inferiore sinistro di ciascuna trama, indica che Rosetta è in grado di ricostruire la piega desiderata dalle esclusivamente dalle informazioni di sequenza e che anche la piega prevista è la più stabile.
(C) Lo spettro del discroismo circolare (DC) della proteina purificata rivela che ogni proteina  contiene una struttura secondaria significativa. Questa caratteristica firma del DC – con un evidente “piano” tra i 208 e i 222 nm – suggerisce che sia le alfa eliche che i foglietti beta sono presenti a 25 gradi (traccia blu). Possiamo anche notare che le strutture si conservano, per la maggior parte, a 95 gradi e che quelle perse possono essere recuperate tornando a 25 gradi(traccia verde).
(D) Ogni proteina è abbastanza termostabile, mantenendo un forte segnale DC a 220nm durante il riscaldamento da 25 a 95 gradi. 
(E) Queste proteine vengono dispiegate da un concentrato di Cloruro di Guanidinio (un agente caotropico). La transizione con curva sigmoide ripida dallo stato ripiegato a quello denaturato suggerisce che queste proteine si ripieghino attraverso un meccanismo cooperativo a due stati..

Test di cristallizzazione
Il passo successivo è quello di provare a cristallizzare queste proteine. In condizioni ben specifiche, un campione concentrato di proteina purificata si auto-organizzerà in un reticolo cristallino altamente ordinato. I cristalli di proteine sono utili per noi perché comprendono un gran numero (pensate a trilioni) di molecole proteiche identiche tutte bloccate nello stesso orientamento. Se puntiamo un fascio concentrato di raggi X su un cristallo proteico, gli elettroni nel reticolo cristallino ordinato diffonderanno i raggi X per produrre uno schema di diffrazione ordinato: da questo modello di diffrazione è possibile dedurre la distribuzione degli elettroni ordinati ad una risoluzione veramente alta, sotto forma di una “mappa” della densità degli elettroni, rivelando la struttura atomica della proteina cristallizzata.
Sfortunatamente, la cristallizzazione proteica è un processo molto delicato ed è estremamente sensibile a piccoli cambiamenti delle condizioni. Diverse proteine richiedono condizioni assai diverse per la cristallizzazione, e non c’è modo di prevedere quali condizioni consentano una cristallizzazione di una particolare proteina: la concentrazione di proteine, il tampone usato, il pH, i sali, i ligandi, i precipitanti, la temperatura e il tempo possono essere tutti fattori critici per la crescita del cristallo. In genere, un tecnico cristallografo creerà schermi a numerosi cristalli, incubando proteine concentrate in grandi array con centinaia di condizioni diverse e li osserverà per periodi di settimane o mesi.
In definitiva, la cristallizzazione delle proteine è quasi una lotteria. Molte proteine non sono mai state perfettamente cristallizzate. Ma, con un po’ di fortuna, saremo in grado di sviluppare i cristalli di alcune di queste proteine, raccogliere i dati di diffrazione a raggi X e determinare la loro struttura completa.


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Il grafico di Ramachandran o mappa di Ramachandran (da qui in poi "Rama". NDR) è un modo per esaminare la struttura principale di ogni residuo in una proteina.
Questo metodo è stato usato per la prima volta da  G.N. Ramachandran et al. nel 1963 per descrivere le disposizioni stabili dei singoli residui di una proteina.
Oggi, il grafico di Rama è usato frequentemente dai cristallografi per identificare modelli di proteine con strutture irrealistiche.



Come alcuni di voi possono ricordare, ogni residuo di una proteina ha due legami rotanti, che sono chiamati φ e ψ. Se prendiamo una struttura proteica e misuriamo le rotazioni di questi legami (tra -180 e 180 gradi), possiamo tracciare ogni residuo rispetto al suo φ (asse x) e ψ (asse y). Il risultato è il grafico di Rama, in cui ogni punto nero è un residuo di una proteina:


Alcune rotazioni sono più stabili di altre: le aree bianche del grafico Rama sono instabili e un residuo in questo spazio avrà un cattivo punteggio strutturale;
le aree colorate, invece, sono più stabili e i residui avranno un punteggio migliore.
Le aree stabili del grafico Rama in Foldit sono divise in quattro regioni, chiamate regioni ABEGO, e sono colorate in questa maniera:
* Rossa: elica ad andamento destrorso (caratteristica di una α-elica)
* Blu: filamento destrorso (caratteristico del filamento β)
* Verde: elica ad andamento sinistrorso (poco comune, eccetto che per la glicina)
* Gialla: filamento sinistrorso (molto poco comune, eccetto che per la glicina)

Poiché i 20 diversi tipi di amminoacidi hanno proprietà diverse, ogni tipo di amminoacido ha un “profilo Rama” leggermente diverso. Per esempio, la maggior parte degli amminoacidi ha una catena laterale che si “scontra” con la dorsale principale nell’elica sinistrorsa, di modo che le mappe di questi residui hanno solo una debole area verde. Diversamente, la glicina non ha alcuna catena laterale e può facilmente adottare una conformazione a forma di elica a sinistra, quindi la sua mappa ha una grande, intensa zona verde.
Muovendo il mouse sopra un punto nella mappa di Rama per vedere il suo tipo e il numero di residui nell’angolo in alto a destra; cliccando su un punto è possibile vedere il profilo Rama specifico per il suo tipo di amminoacido (questo è anche il residuo nella “Selection Mode”). Cliccando e trascinando un punto, si cambiano le rotazioni ? e ? della struttura dorsale di un singolo residuo. La finestra di visualizzazione nella parte alta della mappa Rama si concentrerà sul residuo selezionato e, semplicemente, mostrerà la configurazione locale della dorsale proteica intorno al residuo. Ogni residuo nella visualizzazione è colorato secondo la regione ABEGO in cui si trova. Lo schema di colorazione ABEGO può essere applicato anche alla console principale di Foldit nelle opzioni di visualizzazione con Visualizza-> AbegoColor.

Le "Congiunzioni ideali"
Durante la progettazione di una proteina ci sono una serie di diverse dorsali che possono connettersi con le α-eliche e i foglietti-β. Tuttavia abbiamo riscontrato che determinati tipi di congiunzioni si verificano di frequente nelle proteine native e che queste “congiunzioni ideali” possono essere distinte dai modelli ABEGO. Per esempio, il modo più comune di connettere due filamenti β è una breve “forcina”

con due residui nella conformazione a spirale sinistrorsa (verde).


La mappa di Rama in Foldit include una galleria di congiunzioni ideali, collocata nel menù a tendina in alto a destra. Ogni menù mostra una manciata di questi congiunzioni, che possono essere usate per connettere alcune combinazioni di eliche alfa e filamenti beta; le congiunzioni sono fornite come riferimento ai giocatori di Foldit e li incoraggiamo a provare ad incorporare queste nelle strutture che stanno progettando. All’interno di ciascun menù, le congiunzioni più comuni sono elencate nella parte superiore, ma un congiunzione meno comune può essere “preferita” a seconda del layout preciso di eliche alfa e foglietti beta di un progetto.
La mappa Rama sarà disponibile per l’uso solo in puzzle selezionati: per accedervi basterà andare sul menù “Azioni” nell’interfaccia nativa o su “Selezione Interfaccia” nel menù principale.


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