Valutazione attuale: 0 / 5

Stella inattivaStella inattivaStella inattivaStella inattivaStella inattiva
 

I ricercatori hanno pubblicato un articolo sulla rivista "Genome Biology and Evolution", che documenta le loro scoperte studiando un certo numero di genomi vegetali, i loro proteomi, l'evoluzione e la struttura delle proteine.

Titolo del documento:

"Il progetto dell'impianto di Proteome Folding: Struttura e selezione positiva in famiglie di proteine vegetali"

Astratto personale:

Melissa Pentony ed altri hanno presentato il lavoro considerando i componenti delle proteine che presentano un'evoluzione dei proteomi più veloce della media di cinque specie di piante principali, tra cui il riso (Oryza sativa) e Arabidopsis thaliana (un importante modello di organismo per lo studio delle piante). Descrivono le nuove informazioni sul rapporto tra evoluzione e struttura delle proteine nelle piante.

Il World Community Grid ha contribuito a questo studio, fornendo una visione, strutturalmente molto più completa, di proteine sconosciute e poco studiate di cinque famiglie di piante, di quanto non fosse precedentemente disponibile. I risultati del progetto Human Proteome Folding ha prodotto 29.202 strutture proteiche che contribuiscono a questo progetto, di cui 4.764 erano molto promettenti. Ciò dovrebbe, infine, aiutare gli scienziati agronomi a comprendere meglio l'importante impianto di colture alimentari, come allevarle per la resistenza alle malattie, una migliore alimentazione e gestione dello stress ambientale.

Astratatto tecnico:

Nonostante la sua importanza, si sa relativamente poco circa il rapporto tra la struttura, la funzione e l'evoluzione delle proteine, in particolare nelle specie vegetali terrestri. Abbiamo sviluppato un database con i domini di proteine previsti per cinque proteomi vegetali (http://pfp.bio.nyu.edu/) ed usato sia il riconoscimento del ripiegamento delle proteine strutturali basate, ex novo, sulla previsione della struttura delle proteine di Rosetta per predire la struttura delle proteine per l'Arabidopsis e le proteine del riso. Sulla base della similarità della sequenza, abbiamo identificato circa 15.000 ortologhe / paralogous cluster di famiglie proteiche fra queste specie e modelli basati sul codone utilizzati per prevedere la selezione positiva nell'evoluzione delle proteine all'interno di 175 di questi cluster di sequenza. I risultati mostrano che codoni che visualizzano una selezione positiva sembrano essere meno frequenti nelle regioni elicoidali e di filamento e sono sovrarappresentate nei residui di amminoacidi che sono associati ad un cambiamento nella struttura secondaria della proteina. Come in altri organismi, regioni disordinate della proteina sembrano avere siti più selezionati. Le informazioni strutturali forniscono nuove intuizioni funzionali nelle proteine vegetali specifiche e ci permettono di mappare positivamente selezionati siti di amminoacidi su strutture proteiche e visualizzare questi siti in un contesto strutturale e funzionale.

Accesso al Documento:

Per visionare il documento, cliccare qui.


Per commentare questo post nel forum devi effettuare il login