Thread Ufficiale
POEM - Protein Optimization with Energy Methods



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Referenti:
stefdur
7D9

Risultati ottenuti da POEM@Home:
- Dicembre 2007


In alto vediamo la conformazione non ripiegata della cosiddetta “cerniera triptofano”, una delle più piccole proteine con una struttura tridimensionale stabile. In basso vediamo la sovrapposizione della struttura ripiegata da POEM@HOME (rosa) con quella sperimentale (turchese). Le strutture a nastro indicano quella che viene chiamata conformazione a beta-foglietto. Molte proteine di questa dimensione non sono stabili, ma in questo peptide la stabilità è raggiunta raggruppando le catene laterali di triptofano su un lato del beta-foglietto. Queste catene laterali non amano stare in acqua (effetto idrofobico) e il nostro modello predice correttamente il loro raggruppamento in accordo con gli esperimenti. L’errore medio di ogni atomo nella struttura ripiegata è di 1,38 Amstrong, circa il “diametro” di una molecola di acqua come riferimento. La struttura ripiegata è in accordo con gli esperimenti ad una risoluzione sperimentale. Le piccole beta-forcine hanno un numero di funzioni biologiche, il che rende interessante studiarle. Tra le altre cose modulano l’entrata dei virus nelle cellule (come per esempio l’HIV).


In alto vediamo la conformazione non ripiegata della della proteina accessoria dell’HIV, un’altra proteina di cui il virus HIV ha bisogno per entrare nella cellula. In basso vediamo la sovrapposizione della struttura ripiegata da POEM@HOME (blu) con la conformazione sperimentale di questi 40 amminoacidi in tre alfa-eliche. L’errore medio per ogni atomo nella struttura ripiegata è di soli 2,56 Amstrong, di nuovo all’interno della risoluzione sperimentale.
- Aprile 2008


Negli ultimi mesi abbiamo completato con successo il folding di alcune proteine. Il ripiegamento mostrato nelle immagini qui sopra è 1UXD (link). Il repressore del fruttosio creato dall'Escherichia Coli è in grando di legare il DNA in un movimento elica-giro-elica. Una possibile via per il folding scoperta da POEM@Home è stata renderizzata utilizzando tre rappresentazioni differenti, che sono accessibili tramite le tre immagini qui sotto. Per produrre un movimento continuo una interpolazione lineare tra gli stati di POEM è stata costruita tramite Chimera.
Nel primo video può essere osservata la formazione delle tre eliche che avviene prima che la proteina si ripieghi in una struttura compatta tramite alcune rotazioni della catena principale. Il secondo filmato contiene una rappresentazione a palline e bastoncini nella quale si può vedere che, alla fine del processo di ripiegamento, la catena principale rimane per lo più statica mentre la catena secondaria rimane flessibile. Questo è dovuto al fatto che una rotazione della catena principale implica sempre un grosso cambiamento energetico poiché molti atomi vengono spostati. L'ultimo filmato (il più in basso) mostra il processo di ripiegamento con una rappresentazione a sfera (verde = idrofilo, preferisce la vicinanza all'acqua; bianco = idrofobico, non ama l'acqua). Qui la caratteristica maggiormente visibile del processo di ripiegamento è che la proteina tende a diventare una struttura molto compatta con un nucleo idrofobico. I filmati 1 e 3 evidenziano le due teorie contrapposte sul ripiegamento delle proteine: collasso idrofobico e formazione di strutture secondarie. Il folding di 1UXD suggerisce che entrambi i meccanismi coesistono. Versioni dei filmati di maggior risoluzione saranno presto disponibili nei forum.
(I tre video sono visibili sulla pagina ufficiale: http://boinc.fzk.de/poem/index.php?section=resultpage )

Bel lavoro stefdur.

La partecipazione di altre community comincia a dare i suoi frutti. Mi fa piacere.

Perdonate l'assenza, che fa sembrare il thread che ho aperto come una maniera veramente poco signorile di lanciare il sasso e ritirare subito la mano. Non è così. Sono tempo, forze e lucidità necessari a mancarmi al momento: come mi pare di avere alluso, non sto per niente bene e da lunedì mi sto riempiendo in day hospital di cortisone via flebo (un grammo al giorno), per cui non posso dormire neppure con sonnifero e simili, sino a quando non avrò concluso questo ciclo di flebo, che sarà precisamente venerdì mattina.
Poiché, come sempre allo stesso modo mi pare di avere già accennato, sono stato e sono costretto ad attendere a un vero tour de force, continuerò pertanto a usare questo mio stato di insonnia per scrivere una sorta di articolato ''progettonzo'' dettagliato, ma non troppo, perché so bene chi mi troverò davanti venerdì pomeriggio allorché dovrò illustrare le linee guida che ho scelto, consapevole e attento al dibattito professionale, per introdurre - o, se si vuole, per riaprire sotto una veste moderna -, un tema di ricerca a me molto caro, dalle pagine di una rivista nella quale non ho ancora peraltro mai scritto.
Vi ringrazio degli sforzi che state profondendo.
Grazie.

Effelle ha scritto:

Perdonate l'assenza, che fa sembrare il thread che ho aperto come una maniera veramente poco signorile di lanciare il sasso e ritirare subito la mano. Non è così. Sono tempo, forze e lucidità necessari a mancarmi al momento: come mi pare di avere alluso, non sto per niente bene e da lunedì mi sto riempiendo in day hospital di cortisone via flebo (un grammo al giorno), per cui non posso dormire neppure con sonnifero e simili, sino a quando non avrò concluso questo ciclo di flebo, che sarà precisamente venerdì mattina.
Poiché, come sempre allo stesso modo mi pare di avere già accennato, sono stato e sono costretto ad attendere a un vero tour de force, continuerò pertanto a usare questo mio stato di insonnia per scrivere una sorta di articolato ''progettonzo'' dettagliato, ma non troppo, perché so bene chi mi troverò davanti venerdì pomeriggio allorché dovrò illustrare le linee guida che ho scelto, consapevole e attento al dibattito professionale, per introdurre - o, se si vuole, per riaprire sotto una veste moderna -, un tema di ricerca a me molto caro, dalle pagine di una rivista nella quale non ho ancora peraltro mai scritto.
Vi ringrazio degli sforzi che state profondendo.
Grazie.


Ehm, non per essere un guastafeste, ma hai sbagliato thread
Questo è il thread ufficiale di POEM@Home che ho aperto ieri, tu hai aperto l'altro topic su POEM

Me ne ero accorto già prima di postare, stefdur.
E' tutta colpa di quell'amministratore cattivello che risponde al nome di GHz, che ha chiuso il thread adatto!
Quindi, GHz, per favore, ti prego di pulire questo thread e di appiccicare questi ultimi post in quell'altro aperto da me, riaprendolo.
Grazie in anticipo.

Effelle ha scritto:
Me ne ero accorto già prima di postare, stefdur.
E' tutta colpa di quell'amministratore cattivello che risponde al nome di GHz, che ha chiuso il thread adatto!
Quindi, GHz, per favore, ti prego di pulire questo thread e di appiccicare questi ultimi post in quell'altro aperto da me, riaprendolo.
Grazie in anticipo.

Non ne capisco il perchè visto che c'è il topic ufficiale (questo) comunque lo riapro, non c'è problema
I post non li posso spostare perchè sto forum del cavolo non lo permette, puoi ripostare di la e poi cancello questi di qua. Ciao!

@stefdur:
ho notato adesso che nel primo post non c'è la durata delle WUs.
Quando hai tempo magari inseriscile. Il mio pentium M 1,6 GHz ha fatto dei tasks di lunghezza molto variabile, alcuni solo mezzora, altri 25 ore.

7D9 ha scritto:
@stefdur:
ho notato adesso che nel primo post non c'è la durata delle WUs.
Quando hai tempo magari inseriscile. Il mio pentium M 1,6 GHz ha fatto dei tasks di lunghezza molto variabile, alcuni solo mezzora, altri 25 ore.
Ok, le ho inserite ora

@ stefdur: ho tradotto i risultati:

Sulla sinistra vediamo la conformazione non ripiegata della cosiddetta “cerniera triptofano”, una delle più piccole proteine con una struttura tridimensionale stabile. Sulla destra vediamo la sovrapposizione della struttura ripiegata da POEM@HOME (rosa) con quella sperimentale (turchese). Le strutture a nastro indicano quella che viene chiamata conformazione a beta-foglietto. Molte proteine di questa dimensione non sono stabili, ma in questo peptide la stabilità è raggiunta raggruppando le catene laterali di triptofano su un lato del beta-foglietto. Queste catene laterali non amano stare in acqua (effetto idrofobico) e il nostro modello predice correttamente il loro raggruppamento in accordo con gli esperimenti. L’errore medio di ogni atomo nella struttura ripiegata è di 1,38 Amstrong, circa il “diametro” di una molecola di acqua come riferimento. La struttura ripiegata è in accordo con gli esperimenti ad una risoluzione sperimentale. Le piccole beta-forcine hanno un numero di funzioni biologiche, il che rende interessante studiarle. Tra le altre cose modulano l’entrata dei virus nelle cellule (come per esempio l’HIV).

Sulla sinistra vediamo la conformazione non ripiegata della della proteina accessoria dell’HIV, un’altra proteina di cui il virus HIV ha bisogno per entrare nella cellula. Sulla destra vediamo la sovrapposizione della struttura ripiegata da POEM@HOME (blu) con la conformazione sperimentale di questi 40 amminoacidi in tre alfa-eliche. L’errore medio per ogni atomo nella struttura ripiegata è di soli 2,56 Amstrong, di nuovo all’interno della risoluzione sperimentale.

Abbiamo ripiegato entrambe le proteine in tre simulazioni indipendenti (stiamo lavorando per dei filmati). Questi risultati mostrano che POEM@HOME funziona, grazie al vostro contributo.


Penso che sarà indispensabile inserire anche le immagini, altrimenti non si capisce niente.

7D9 ha scritto:
@ stefdur: ho tradotto i risultati:

Sulla sinistra vediamo la conformazione non ripiegata della cosiddetta “cerniera triptofano”, una delle più piccole proteine con una struttura tridimensionale stabile. Sulla destra vediamo la sovrapposizione della struttura ripiegata da POEM@HOME (rosa) con quella sperimentale (turchese). Le strutture a nastro indicano quella che viene chiamata conformazione a beta-foglietto. Molte proteine di questa dimensione non sono stabili, ma in questo peptide la stabilità è raggiunta raggruppando le catene laterali di triptofano su un lato del beta-foglietto. Queste catene laterali non amano stare in acqua (effetto idrofobico) e il nostro modello predice correttamente il loro raggruppamento in accordo con gli esperimenti. L’errore medio di ogni atomo nella struttura ripiegata è di 1,38 Amstrong, circa il “diametro” di una molecola di acqua come riferimento. La struttura ripiegata è in accordo con gli esperimenti ad una risoluzione sperimentale. Le piccole beta-forcine hanno un numero di funzioni biologiche, il che rende interessante studiarle. Tra le altre cose modulano l’entrata dei virus nelle cellule (come per esempio l’HIV).

Sulla sinistra vediamo la conformazione non ripiegata della della proteina accessoria dell’HIV, un’altra proteina di cui il virus HIV ha bisogno per entrare nella cellula. Sulla destra vediamo la sovrapposizione della struttura ripiegata da POEM@HOME (blu) con la conformazione sperimentale di questi 40 amminoacidi in tre alfa-eliche. L’errore medio per ogni atomo nella struttura ripiegata è di soli 2,56 Amstrong, di nuovo all’interno della risoluzione sperimentale.

Abbiamo ripiegato entrambe le proteine in tre simulazioni indipendenti (stiamo lavorando per dei filmati). Questi risultati mostrano che POEM@HOME funziona, grazie al vostro contributo.


Penso che sarà indispensabile inserire anche le immagini, altrimenti non si capisce niente.
Ok, lo inserisco nel secondo post corredandolo con le immagini

Bellissimo!

P.S. L'ultima frase magari cancellala o modificala. Altrimenti, come ci ha anche ricordato GHz, sembra che siamo noi ad aver ripiegato le proteine e in procinto di preparare dei filmati.

(Scusa se non l'ho modificata io fin da subito)

7D9 ha scritto:
Bellissimo!

P.S. L'ultima frase magari cancellala o modificala. Altrimenti, come ci ha anche ricordato GHz, sembra che siamo noi ad aver ripiegato le proteine e in procinto di preparare dei filmati.

(Scusa se non l'ho modificata io fin da subito)
Figurati, non è colpa tua, è colpa mia che ho inserito tutto in fretta e furia senza controllare

Dalle ultime notizie, POEM@Home ha raggiunto i 7 TeraFLOPS di potenza di elaborazione. Inoltre, sono stati pubblicati i nuovi risultati ottenuti (http://boinc.fzk.de/poem/index.php?section=resultpage).

mi sembra che questo progetto sia molto interessante....vorrei aggiungerlo fra i miei, ma nell'elenco dei progetti ai quali puoi partecipare non c'è.....che faccio?

EDIT: ci sn riuscito

Anche POEM sta partecipando al CASP8.

May 5, 2008 - CASP8 starting

CASP8 is approaching and POEM@HOME is participating. The first targets are expected to be released tomorrow. Once the first CASP related workunits are out, the normal workunit count will be decreased to put more importance to the CASP related once.

È stato rilasciato un nuovo client per Windows, Linux e Mac OSX: "POEM Protein Folding 0.09".

Ho la cache impostata a 10 giorni + 4 giorni di riserva... Ma allora perché POEM@home mi da SOLTANTO 1 WU ALLA VOLTA??? Forse perché ne hanno poche da distribuire?

Al momento sul pc sono agganciato ad LHC@home e POEM@home. Entrambi con priorità a 1000. Quindi fanno 50-50 con le risorse a disposizione.
Non ho alcuna wu di LHC@home sul pc al momento. Solo una di POEM@home. Ma quando mi finisce me ne arriva solo 1 alla volta!

Come faccio a dare un contributo consistente per il progetto del mese di Giugno in questo modo?

Grazie.

Io ho 5 WUs di rosetta, lavoro aggiuntivo impostato su tre giorni e appena ho permesso a POEM di scaricare nuove WUs me ne ha scaricate 4.
Non sono molte, ma una mi sembra strano.

Non so dove sbattere la testa e cosa fare.. è davvero strano che me ne dia una soltanto. Provo a detachare e riagganciarmi appena finisce la wu in elaborazione.